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Brève scientifique | Un possible mécanisme de toxicité dans la maladie d’Alzheimer révélé par la structure d’oligomères du peptide β-amyloïde

Dernière mise à jour : jeudi 2 juillet 2020, par Nicolas Busser

En juin 2020, l’INSB [1] consacre une brève scientifique aux travaux d’une collaboration internationale, dont fait partie l’équipe LSMBO de l’IPHC - site Strasbourg de l’infrastructure nationale de protéomique ProFI - sur la compréhension des mécanismes de la maladie d’Alzheimer. La contribution de l’IPHC se trouve dans la technique d’analyse par spectrométrie de masse native (Native MS) couplée à la mobilité ionique (IM-MS) réalisée dans le cadre de la plateforme Profi Proteomics, qui a permis de décrypter ces mécanismes à l’échelle moléculaire.

Dans le cadre d’une collaboration internationale, des scientifiques ont déterminé pour la première fois la structure atomique d’oligomères du peptide β-amyloïde, impliqué dans la maladie d’Alzheimer. Ces oligomères, formés dans un environnement mimant la membrane cellulaire, provoquent une disruption de son intégrité laissant ainsi passer eau et ions. La connaissance de cette structure pourrait ainsi révéler un nouveau mécanisme de toxicité des oligomères du peptide β-amyloïde, une accumulation de ces derniers étant observée dans le cerveau aux stades précoces de la maladie d’Alzheimer. Ce travail est publié dans la revue Nature Communications.

Lire la brève :
https://insb.cnrs.fr/fr/cnrsinfo/un-possible-mecanisme-de-toxicite-dans-la-maladie-dalzheimer-revele-par-la-structure


[1Institut national des sciences biologiques (INSB)