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L’équipe LSMBO du DSA fait la couverture du Journal of MASS SPECTROMETRY

Dernière mise à jour : lundi 23 mars 2015, par Nicolas Busser

La spectrométrie de masse native couplée à la mobilité ionique sont particulièrement intéressantes pour le contrôle qualité et la validation analytique des anticorps monoclonaux biosimilaires (l’équivalent des médicaments « génériques »). L’équipe LSMBO [1] du DSA fait la couverture de l’édition de février 2015 du Journal of MASS SPECTROMETRY (Volume 50 Number 2, February 2015) pour ses travaux sur cette problématique.

Cutting-edge mass spectrometry characterization of originator, biosimilar and biobetter antibodies

A. Beck, F. Debaene, H. Diemer, E. Wagner-Rousset, O. Colas, A. Van Dorsselaer and S. Cianférani
J. Mass Spectrom., Volume 50 Number 2, February 2015
Pages 285–436
DOI 10.1002/jms.3479
http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/jms.3554/pdf

Résumé

Les anticorps monoclonaux (mAbs) sont la classe de protéines thérapeutiques qui représente les parts de marché les plus importantes (plus d’un milliard de dollars/an). Les premiers anticorps monoclonaux brevetés datant de la fin des années 90, ces composés, tout comme n’importe quel médicament, tombent dans le domaine publique. Des versions « génériques » de ces macromolécules glycosylées de plus de 150 kDa appelées biosimilaires apparaissent donc progressivement sur les marchés européens et américains. A l’inverse des versions génériques de drogues classiques (150-600 Da), il n’est pas possible de produire des copies exactes de ces macrobiomolécules de plus grande taille (150 kDa), glycosylées et constituées d’assemblages covalents ou non covalents de chaines légères et lourdes. Les versions biosimilaires des mAbs sont fréquemment produites à partir de clones cellulaires et/ou de procédés de production différents. Par conséquent, des différences de glycosylation et d’autres microvariations sont observées et peuvent avoir un impact (ou pas) sur la qualité, la sécurité et la puissance du médicament. Le processus d’approbation d’un biosimilaire par les autorités réglementaires (EMA et FDA entre autres) repose principalement sur des données analytiques exhautives pour établir la comparabilité et la similarité du mAb d’origine par rapport au biosimilaire.

Les techniques de spectrométrie de masse, et plus particulièrement les approches émergentes telles que la spectrométrie de masse native couplée à la mobilité ionique, sont particulièrement intéressantes pour le contrôle qualité et la validation analytique de ces mAbs biosimilaires. L’article présenté ici concerne en la comparaison en parallèle de deux mAbs thérapeutiques, trastuzumab (Herceptin) et cetuximab (Erbitux), et de deux versions biosisimilaires. Les avantages de la combinaison de différentes approches basées sur la spectrométrie de masse sont présentés ici.


[1François Debaene (post-doc), Hélène Diemer (ingénieure), Alain Van Dorsselaer (chercheur) et Sarah Cianférani (chercheuse et responsable de l’équipe LSMBO), du Laboratoire de Spectrométrie de Masse BioOrganique (LSMBO)